Max Planck Deniz Mikrobiyolojisi Enstitüsü araştırmacıları, Methanocaldococcus infernus adlı derin deniz mikroorganizmasından 90 derecenin üzerinde azotu amonyağa dönüştüren aşırı ısıya dayanıklı bir nitrojenaz enzimi izole etti.
Üç noktada haber
İzole edilen nitrojenaz enzimi 90 santigrat derecede parçalanmaya başlarken bir kısmı 98 santigrat derecede dahi yapısını korumaktadır.
Enzim oda sıcaklığında aktif olmayıp amonyak üretimini yalnızca yüksek sıcaklıklarda ve tamamen oksijensiz ortamda gerçekleştirmektedir.
Molibden metal kofaktörüne sahip bu enzimde, daha önce yalnızca vanadyum ve demir formlarında saptanan reaksiyon ara basamağı gözlemlenmiştir.
Almanya'da Max Planck Deniz Mikrobiyolojisi Enstitüsü bünyesindeki Tristan Wagner laboratuvarında çalışan araştırmacılar, suyun kaynama noktasına yakın hidrotermal bacalarda yaşayan Methanocaldococcus infernus adlı derin deniz arkesinden aşırı ısıya dayanıklı bir enzim izole etti. Atmosferin yaklaşık yüzde 78'ini oluşturan azot gazı, atomları arasındaki son derece güçlü üçlü kimyasal bağ nedeniyle canlılar tarafından doğrudan kullanılamıyor. İncelenen mikroorganizma laboratuvar ortamında kontrol altına alınarak 90 santigrat derecenin üzerindeki sıcaklıklarda havadaki azotu parçalayıp biyolojik moleküllerin temel yapı taşı olan amonyağa dönüştürmeyi başardı.
Araştırmada görev alan Nevena Maslać, izole edilen nitrojenaz enziminin ancak 90 santigrat derecede parçalanmaya başladığını ve bazı kısımlarının 98 santigrat derecede bile bozulmadan kaldığını belirtti. Maslać, enzimin olağan koşullarda çalışmadığını vurgulayarak, "Oda sıcaklığında aktif değil. Aksine, sadece yüksek sıcaklıklarda amonyak ürettiğini gösteriyoruz" açıklamasını yaptı. Nitrojenaz enzimlerinin merkezinde yer alan ve biyolojide bilinen en karmaşık metal kofaktörlerin oksijene maruz kaldığında kalıcı olarak hasar görmesi sebebiyle, saflaştırma ve kristalleştirme adımlarının tamamı mutlak oksijensiz ortamda yürütüldü.
Fransa'nın Grenoble kentinde bulunan Yapısal Biyoloji Enstitüsü'ndeki dairesel parçacık hızlandırıcı olan sinkrotron aracılığıyla enzimin moleküler yapısı atomik çözünürlüğe yakın seviyede haritalandı. İncelemeler sonucunda enzimin bugüne kadar incelenen en yalın nitrojenaz yapısına sahip olduğu, aynı zamanda molibden, vanadyum ve yalnızca demir içeren üç ana enzim ailesinin yapısal özelliklerini bünyesinde birleştirdiği tespit edildi. Tristan Wagner, cihazın sınırlarını zorlayan ölçümler sırasında molibden içeren bir nitrojenazda bugüne kadar hiç rastlanmamış bir ara reaksiyon basamağı saptadıklarını aktardı. Daha önce yalnızca vanadyum ve demir formlarında görülen bu basamak, tüm nitrojenaz enzimlerinin azotu parçalarken ortak bir reaksiyon mekanizması kullandığına işaret ediyor.
Methanocaldococcus infernus gibi mikroorganizmalar amonyak üretmenin yanı sıra atmosferdeki metanın yaklaşık yarısının oluşumunda pay sahibi olarak Dünya'nın karbon döngüsünde kritik rol üstleniyor. Günümüzde tarımda kullanılan yapay gübrelerin üretimi, yüksek enerji gerektiren ve sera gazı salımına yol açan endüstriyel Haber-Bosch sürecine dayanıyor; bu gübrelerin aşırı kullanımı su kaynaklarında ötrofikasyona sebep oluyor. Araştırmacılar, enzimin sunduğu moleküler mekanizmanın gelecekte yeşil hidrojen enerjisiyle gazları amonyak gibi yararlı ürünlere dönüştüren temiz biyoteknolojik sistemlerin geliştirilmesine temel oluşturabileceğini bildiriyor.
Neden önemli?Keşif, azot fiksasyonunun ortak antik kökenlerini aydınlatırken yüksek enerji tüketen endüstriyel gübre üretimine alternatif biyolojik yöntemlerin geliştirilmesine kuramsal zemin hazırlıyor.
Cevabı beklenen sorular
- Bu enzimin azot bağlama mekanizması, gelecekte tarım bitkilerine doğrudan aktarılabilecek biyolojik bir sisteme dönüştürülebilir mi?
- Enzimin yüksek ısı kararlılığı, endüstriyel amonyak sentezinde Haber-Bosch yöntemine kıyasla enerji tüketimini ne ölçüde düşürebilir?
Kaynaklar ve belgeler
Bu haberde kullanılan belgelere aşağıdaki bağlantılardan ulaşabilirsiniz.
